Simone问题补充说明：是由Michaelis提出的一个有关酶动力学原理的方程
对于简单的酶促反应
E取庆存＋S＝＝ES→E＋P双曲线方程可以写成：
Vmax[S]
V＝——————（3.1）
Km＋[S]
例晶讨言浓 这个方程称为Mich针九洲解角aelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条件下推导出来的，其中Km值称为米氏常数未粉整离整李帮该，Vmax是酶被底物饱和时的反应速度，[S]果左针款士未静厂为底物浓度。由此可见Km值的物理意义为反应达到1/2Vmax的底物浓度，单位一般为mol/L，只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。可用Km的值鉴别不同的酶。当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个恒定值。在曲线的这个区域，酶几乎被底物饱和，反应相对于底物S是个零级反应。就是说再增加底物对反应速度没有什么影响。反应速度逐渐趋近的恒定值称为最大反应速度Vmax。对于给定酶量的Vmax可以定义为处于饱和底物浓度的起始反应速度n。对于反应曲线的这个假一级反应区的速度方程可写成一种等价形式：
n（争想灯怀走云适治值花足饱和时）＝Vmax＝k[E][S]0＝k[E]to妈少亮工苏试亚被挥答语tal＝kcat[ES]施准府政亲才加目（3.2）
速安席适提铁映了林限铁动度常数k等于催化常数kcat，kcat是ES转化为游离的E和产物的速度常数。饱和时，所有的画放宪刑差斗谓师速拿E都是以ES存在。方程（3.2）中还有另一个简单的关系式：Vmax＝kcat[E]total。从中得出：kcat＝Vmax/[E]total。k或cat的单位是s－1。催化移期引山谓且界热路逐核常数可以衡量一个酶促反应的快慢。
米氏常数Km是酶促反应速度n为最大酶促反应速度值一半时的底物浓度。这可通过用[S]取代米氏方程（3.1）中的K河草苏送们歌点即超m证明，通过计算可请节落喜令材得n＝Vmax/2。
双倒数作图
酶促反应中的Km和Vmax值有几种测量方法。固定反应中的酶浓度，然后分析几种不同底物浓度下的起始速度，就可获得Km和Vmax值。但直接从起始速度对底物浓度的图中确定Km或Vma深苗附临x值是很困难的，因为曲线接近Vmax时是个渐进过程。所以通常都是利用米氏方程的转换形式求出Km和Vm材场刑求ax值。常用的米氏方程转换形式是Lineweaver-Burk方程，也称为双倒数方程。
1Km1 1
——＝———·——＋———（3.9）
nVmax[S]Vmax
使1/v对1/[S]作图，可以获得一条直线（如左图）。从直线与x轴的截距可以得到1/Km的绝对值；而1/Vmax是直线与y轴的截距。双倒数作图直观、容易理解，为酶抑制研究提供了易于识别的图形。
